Квт 57597: Нож монтерский складной НМ-02 (КВТ) 57597
UniProt: a0a345pgs5_9baci
UniProt: a0a345pgs5_9baci
Database: UniProt
Entry: a0a345pgs5_9baci
LinkDB: a0a345pgs5_9baci
Original site: a0a345pgs5_9baci
All links
Онтология (4) ГО (4) Химическая реакция (1) БОЧОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ (1) Джин (1) БОЧКИ ГЕНЕС (1) Последовательность ДНК (1) ЭМБЛ (1) Белковый домен (3) ИнтерПро (1) Пфам (1) СМАРТ (1) Все базы данных (10)
Скачать RDF
ID A0A345PGS5_9BACI Не проверено; 194 АА.
АС А0А345ПГС5;
ДТ 07-НОЯБРЬ-2018, интегрирован в УниПротКБ/ТрЭМБЛ.
ДТ 07-НОЯБРЬ-2018, вариант последовательности 1.
ДТ 29-СЕНТЯБРЬ-2021 в редакции 11.
DE RecName: Full = глицерол-3-фосфатацилтрансфераза {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043};
DE AltName: Full=Acyl-PO4 G3P ацилтрансфераза {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE AltName: Full = ацил-фосфат-глицерол-3-фосфатацилтрансфераза {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE AltName: Full = G3P-ацилтрансфераза {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
DE Short=GPAT {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE EC=2.
3.1.275 {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE AltName: Full = синтаза лизофосфатидной кислоты {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
DE Short = LPA-синтаза {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
Имя GN=plsY {ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043};
GN ORFNames=CUC15_09810 {ECO:0000313|EMBL:AXI09205.1};
ОС Oceanobacillus zhaokaii.
ОС Бактерии; Фирмикуты; бациллы; бациллы; бациллы; Океанобакциллы.
OX NCBI_TaxID=2052660 {ECO:0000313|EMBL:AXI09205.1, ECO:0000313|Протеомы:UP000253908};
РН [1] {ECO:0000313|Протеомы:UP000253908}
RP НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ [КРУПНОМАСШТАБНАЯ ГЕНОМНАЯ ДНК].
RC STRAIN = 160 {ECO: 0000313 | Протеомы: UP000253908};
Р.А. Чжу В.;
RL Представлен (ноябрь 2017 г.) в базы данных EMBL/GenBank/DDBJ.
CC -!- ФУНКЦИЯ: Катализирует перенос ацильной группы от ацилфосфата.
CC (ацил-PO(4)) в глицерол-3-фосфат (G3P) с образованием лизофосфатидной
СС-кислота (LPA). Этот фермент использует ацилфосфат в качестве донора жирных ацилов.
CC, но не ацил-КоА или ацил-АСР. {ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043}.
CC -!- КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ:
CC Реакция = ацилфосфат + sn-глицерин 3-фосфат = 1-ацил-sn-
CC глицеро-3-фосфат + фосфат; Xref=Рея:Рея:34075,
КЦ ЧЕБИ:ЧЕБИ:43474, ЧЕБИ:ЧЕБИ:57597, ЧЕБИ:ЧЕБИ:57970,
КЦ ЧЕБИ:ЧЕБИ:59918; ЕС=2.3.1.275; Доказательства = {ECO: 0000256 | HAMAP-
Правило CC: MF_01043};
CC -!- ПУТЬ: Липидный обмен; метаболизм фосфолипидов. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
CC -!- SUBUNIT: Вероятно, взаимодействует с PlsX. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
CC -!- ПОДКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ: Клеточная мембрана {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043};
Многопроходный мембранный белок CC {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043}.
CC -!- ПОДОБИЕ: принадлежит к семейству PlsY. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
СС -------------------------------------------------- --------------------------
CC Защищено авторским правом консорциума UniProt, см. https://www.uniprot.org/terms
CC Распространяется по лицензии Creative Commons Attribution (CC BY 4.0)
СС -------------------------------------------------- --------------------------
ДР ЭМБЛ; CP024848; AXI09205,1; -; Геномная_ДНК.
DR EnsemblBacteria; АХИ09205; АХИ09205; CUC15_09810.
ДР КЕГГ; окн: CUC15_09810; -.
DR UniPathway; УПА00085; -.
DR протеомы; УП000253908; Хромосома.
ДР ГО; ГО:0016021; C: неотъемлемая часть мембраны; МЭА: ЮниПротКБ-КВ.
ДР ГО; GO:0005886; С: плазматическая мембрана; ИЭА: UniProtKB-SubCell.
ДР ГО; GO:0043772; F: активность ацилфосфатглицерол-3-фосфатацилтрансферазы; ИЭА: UniProtKB-UniRule.
ДР ГО; GO:0008654; P: процесс биосинтеза фосфолипидов; ИЭА: UniProtKB-UniRule.
ДР ХАМАП; MF_01043; пожалуйста; 1.
ДР ИнтерПро; права интеллектуальной собственности003811; G3P_acylTferase_PlsY.
ДР ПАНТЕРА; PTHR30309; PTHR30309; 1.
ДР Пфам; ПФ02660; G3P_acyltransf; 1.
ДР СМАРТ; СМ01207; G3P_acyltransf; 1.
DR TIGRFAM; ТИГР00023; ТИГР00023; 1.
PE 3: Выведено из гомологии;
KW ацилтрансфераза {ECO:0000313|EMBL:AXI09205.1};
KW Клеточная мембрана {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022475, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Биосинтез липидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022516, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Липидный обмен {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023098, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
Мембрана KW {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023136, ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
KW Биосинтез фосфолипидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023209,
KW ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043};
KW Метаболизм фосфолипидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023264, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043}; Эталонный протеом {ECO:0000313|Протеомы:UP000253908};
KW Transferase {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022679, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Transmembrane {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022692, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
Трансмембранная спираль KW {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022989, ECO:0000256|HAMAP-
Правило KW: MF_01043}.
ПЕРЕДАЧА ФУТ 6..27
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 48..74
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 80..99
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 111..133
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 153..173
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
SQ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 194 АА; 21224 МВт; AB32E557BAAC407E CRC64;
MEYILFIIIIA YLLGSIPSAL VVGKIGYKID VREHGSGNLG ATNAFRVLGV KAGIIVTLAD
ILKGTIAVLI PLLFDAEVNR LIIGIFAVLG HTYPLFAKFK GGKAVATSSG IILGINPLLF
IIMILTFILT LYITKYVSLS SMITGVISTL VALFFRDIGL IIVIALLTIF VFYRHRENIK
РИНГТЕПКИ KWMG
//
3.1.275 {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE AltName: Full = синтаза лизофосфатидной кислоты {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
DE Short = LPA-синтаза {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
Имя GN=plsY {ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043};
GN ORFNames=CUC15_09810 {ECO:0000313|EMBL:AXI09205.1};
ОС Oceanobacillus zhaokaii.
ОС Бактерии; Фирмикуты; бациллы; бациллы; бациллы; Океанобакциллы.
OX NCBI_TaxID=2052660 {ECO:0000313|EMBL:AXI09205.1, ECO:0000313|Протеомы:UP000253908};
РН [1] {ECO:0000313|Протеомы:UP000253908}
RP НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ [КРУПНОМАСШТАБНАЯ ГЕНОМНАЯ ДНК].
RC STRAIN = 160 {ECO: 0000313 | Протеомы: UP000253908};
Р.А. Чжу В.;
RL Представлен (ноябрь 2017 г.) в базы данных EMBL/GenBank/DDBJ.
CC -!- ФУНКЦИЯ: Катализирует перенос ацильной группы от ацилфосфата.
CC (ацил-PO(4)) в глицерол-3-фосфат (G3P) с образованием лизофосфатидной
СС-кислота (LPA). Этот фермент использует ацилфосфат в качестве донора жирных ацилов.
CC, но не ацил-КоА или ацил-АСР. {ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043}.
CC -!- КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ:
CC Реакция = ацилфосфат + sn-глицерин 3-фосфат = 1-ацил-sn-
CC глицеро-3-фосфат + фосфат; Xref=Рея:Рея:34075,
КЦ ЧЕБИ:ЧЕБИ:43474, ЧЕБИ:ЧЕБИ:57597, ЧЕБИ:ЧЕБИ:57970,
КЦ ЧЕБИ:ЧЕБИ:59918; ЕС=2.3.1.275; Доказательства = {ECO: 0000256 | HAMAP-
Правило CC: MF_01043};
CC -!- ПУТЬ: Липидный обмен; метаболизм фосфолипидов. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
CC -!- SUBUNIT: Вероятно, взаимодействует с PlsX. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
CC -!- ПОДКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ: Клеточная мембрана {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043};
Многопроходный мембранный белок CC {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043}.
CC -!- ПОДОБИЕ: принадлежит к семейству PlsY. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
СС -------------------------------------------------- --------------------------
CC Защищено авторским правом консорциума UniProt, см. https://www.uniprot.org/terms
CC Распространяется по лицензии Creative Commons Attribution (CC BY 4.0)
СС -------------------------------------------------- --------------------------
ДР ЭМБЛ; CP024848; AXI09205,1; -; Геномная_ДНК.
DR EnsemblBacteria; АХИ09205; АХИ09205; CUC15_09810.
ДР КЕГГ; окн: CUC15_09810; -.
DR UniPathway; УПА00085; -.
DR протеомы; УП000253908; Хромосома.
ДР ГО; ГО:0016021; C: неотъемлемая часть мембраны; МЭА: ЮниПротКБ-КВ.
ДР ГО; GO:0005886; С: плазматическая мембрана; ИЭА: UniProtKB-SubCell.
ДР ГО; GO:0043772; F: активность ацилфосфатглицерол-3-фосфатацилтрансферазы; ИЭА: UniProtKB-UniRule.
ДР ГО; GO:0008654; P: процесс биосинтеза фосфолипидов; ИЭА: UniProtKB-UniRule.
ДР ХАМАП; MF_01043; пожалуйста; 1.
ДР ИнтерПро; права интеллектуальной собственности003811; G3P_acylTferase_PlsY.
ДР ПАНТЕРА; PTHR30309; PTHR30309; 1.
ДР Пфам; ПФ02660; G3P_acyltransf; 1.
ДР СМАРТ; СМ01207; G3P_acyltransf; 1.
DR TIGRFAM; ТИГР00023; ТИГР00023; 1.
PE 3: Выведено из гомологии;
KW ацилтрансфераза {ECO:0000313|EMBL:AXI09205.1};
KW Клеточная мембрана {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022475, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Биосинтез липидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022516, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Липидный обмен {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023098, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
Мембрана KW {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023136, ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
KW Биосинтез фосфолипидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023209,
KW ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043};
KW Метаболизм фосфолипидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023264, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043}; Эталонный протеом {ECO:0000313|Протеомы:UP000253908};
KW Transferase {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022679, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Transmembrane {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022692, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
Трансмембранная спираль KW {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022989, ECO:0000256|HAMAP-
Правило KW: MF_01043}.
ПЕРЕДАЧА ФУТ 6..27
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 48..74
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 80..99
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 111..133
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
ПЕРЕДАЧА ФУТ 153..173
FT /note="Спиральный"
FT /evidence="ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043"
SQ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ 194 АА; 21224 МВт; AB32E557BAAC407E CRC64;
MEYILFIIIIA YLLGSIPSAL VVGKIGYKID VREHGSGNLG ATNAFRVLGV KAGIIVTLAD
ILKGTIAVLI PLLFDAEVNR LIIGIFAVLG HTYPLFAKFK GGKAVATSSG IILGINPLLF
IIMILTFILT LYITKYVSLS SMITGVISTL VALFFRDIGL IIVIALLTIF VFYRHRENIK
РИНГТЕПКИ KWMG
//
DBGET интегрированная система поиска базы данных
UniProt: a0a3a9jnc1_9prot
UniProt: a0a3a9jnc1_9prot
База данных: Uniprot
Вход: A0A3A9JNC1_9PROT
Linkdb: A0A3A9JNC1_9PROT 66666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666666н.
Оригинальный сайт: A0A3A9JNC1_9PROT 
Онтология (4)
ГО (4)
Химическая реакция (1)
БОЧОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ (1)
Последовательность ДНК (1)
ЭМБЛ (1)
Белковый домен (3)
ИнтерПро (1)
Пфам (1)
СМАРТ (1)
Все базы данных (9)
Скачать RDF
ID A0A3A9JNC1_9PROT Не проверено; 196 АА.
АС A0A3A9JNC1;
ДТ 05-ДЕК-2018, интегрированный в УниПротКБ/ТрЭМБЛ.
ДТ 05-декабрь-2018, версия последовательности 1.
DT 19-JAN-2022, входная версия 10.
DE RecName: Full = глицерол-3-фосфатацилтрансфераза {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043};
DE AltName: Full=Acyl-PO4 G3P ацилтрансфераза {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE AltName: Full = ацил-фосфат-глицерол-3-фосфатацилтрансфераза {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE AltName: Full = G3P-ацилтрансфераза {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
DE Short=GPAT {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE EC=2.3.1.275 {ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
DE AltName: Full = синтаза лизофосфатидной кислоты {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
DE Short = LPA-синтаза {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043};
Имя GN = plsY {ECO: 0000256 | HAMAP-правило: MF_01043,
GN ECO:0000313|EMBL:RKK05284.
GN ORFNames=D6Z83_04995 {ECO:0000313|EMBL:RKK05284.1};
ОС Roseomonas wenyumeiae.
ОС Бактерии; протеобактерии; альфапротеобактерии; родоспириллы;
ОС Acetobacteraceae; Розомонас.
OX NCBI_TaxID=2478470 {ECO:0000313|EMBL:RKK05284.1, ECO:0000313|Протеомы:UP000278036};
РН [1] {ECO:0000313|EMBL:RKK05284.1, ECO:0000313|Протеомы:UP000278036}
RP НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ [КРУПНОМАСШТАБНАЯ ГЕНОМНАЯ ДНК].
НАПРЯЖЕНИЕ RC=Z24 {ECO:0000313|EMBL:RKK05284.1,
RC ECO:0000313|Протеомы:UP000278036};
Р.А. Тянь З.;
РТ "Roseomonas sp. nov., выделенный из фекалий тибетских антилоп в
РТ Цинхай-Тибетское нагорье, Китай.";
RL отправлен (сентябрь 2018 г.) в базы данных EMBL/GenBank/DDBJ.
CC -!- ФУНКЦИЯ: Катализирует перенос ацильной группы от ацилфосфата.
CC (ацил-PO(4)) в глицерол-3-фосфат (G3P) с образованием лизофосфатидной
СС-кислота (LPA). Этот фермент использует ацилфосфат в качестве донора жирных ацилов.
CC, но не ацил-КоА или ацил-АСР. {ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043}.
CC -!- КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ:
CC Реакция = ацилфосфат + sn-глицерин 3-фосфат = 1-ацил-sn-
CC глицеро-3-фосфат + фосфат; Xref=Рея:Рея:34075,
КЦ ЧЕБИ:ЧЕБИ:43474, ЧЕБИ:ЧЕБИ:57597, ЧЕБИ:ЧЕБИ:57970,
КЦ ЧЕБИ:ЧЕБИ:59918; ЕС=2.
Правило CC: MF_01043};
CC -!- ПУТЬ: Липидный обмен; метаболизм фосфолипидов. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
CC -!- SUBUNIT: Вероятно, взаимодействует с PlsX. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
CC -!- ПОДКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ: Клеточная мембрана {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043};
Многопроходный мембранный белок CC {ECO:0000256|HAMAP-Rule:MF_01043}.
CC -!- ПОДОБИЕ: принадлежит к семейству PlsY. {ЭКО:0000256|ХАМАП-
Правило CC: MF_01043}.
CC -!- ВНИМАНИЕ! Показанная здесь последовательность получена из EMBL/GenBank/DDBJ.
Полногеномный дробовик CC (WGS), который является предварительными данными.
CC {ECO:0000313|EMBL:RKK05284.1}.
СС -------------------------------------------------- --------------------------
CC Защищено авторским правом консорциума UniProt, см. https://www.uniprot.org/terms
CC Распространяется по лицензии Creative Commons Attribution (CC BY 4.0)
СС -------------------------------------------------- --------------------------
ДР ЭМБЛ; RAQU01000019; РКК05284.
DR EnsemblBacteria; РКК05284; РКК05284; D6Z83_04995.
DR UniPathway; УПА00085; -.
DR протеомы; УП000278036; Несобранная последовательность WGS.
ДР ГО; ГО:0016021; C: неотъемлемая часть мембраны; МЭА: ЮниПротКБ-КВ.
ДР ГО; GO:0005886; С: плазматическая мембрана; ИЭА: UniProtKB-SubCell.
ДР ГО; GO:0043772; F: активность ацилфосфатглицерол-3-фосфатацилтрансферазы; ИЭА: UniProtKB-UniRule.
ДР ГО; GO:0008654; P: процесс биосинтеза фосфолипидов; ИЭА: UniProtKB-UniRule.
ДР ХАМАП; MF_01043; пожалуйста; 1.
ДР ИнтерПро; права интеллектуальной собственности003811; G3P_acylTferase_PlsY.
ДР ПАНТЕРА; PTHR30309; PTHR30309; 1.
ДР Пфам; ПФ02660; G3P_acyltransf; 1.
ДР СМАРТ; СМ01207; G3P_acyltransf; 1.
DR TIGRFAM; ТИГР00023; ТИГР00023; 1.
PE 3: Выведено из гомологии;
KW ацилтрансфераза {ECO:0000313|EMBL:RKK05284.1};
KW Клеточная мембрана {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022475, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Биосинтез липидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022516, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Липидный обмен {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023098, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
Мембрана KW {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023136, ECO:0000256|HAMAP-правило:MF_01043};
KW Биосинтез фосфолипидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023209,
KW ECO:0000256|Правило HAMAP:MF_01043};
KW Метаболизм фосфолипидов {ECO:0000256|ARBA:ARBA00023264, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043}; Эталонный протеом {ECO:0000313|Протеомы:UP000278036};
KW Transferase {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022679, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
KW Transmembrane {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022692, ECO:0000256|HAMAP-
KW Правило: MF_01043};
Трансмембранная спираль KW {ECO:0000256|ARBA:ARBA00022989, ECO:0000256|HAMAP-
Правило KW: MF_01043}.
1};
3.1.275; Доказательства = {ECO: 0000256 | HAMAP-
1; -; Геномная_ДНК.
Всего комментариев: 0